生物化學簡答和名詞解釋
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補考生物化學的的簡答題和名詞解釋誰那里有比較全的請發(fā)下吧! 馬上就要考試了~~~~~~~ Z好連答案也有
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- 真真切切ii 2010-04-23 00:00:00
- 答案電子版的是沒的,我們老師都直接發(fā)題庫,答案要自己找,回去給你去找找
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- 一只小鳥5711 2017-10-13 10:03:40
- 1.簡述分子生物學的ZX法則及其擴充。 2.何謂DNA的半保留復制?簡述復制的主要過程。 3.DNA復制時,應具備哪些條件? 4.造成DNA損傷的因素是什么?損傷的修式有哪幾種? 5.簡述DNA損傷的修復類型。 1.1958年,Crick提出了分子生物學的ZX法則。DNA是遺傳的主要物質(zhì),攜帶有遺傳信息。通過復制,遺傳信息從親代DNA傳到子代DNA。DNA把遺傳物質(zhì)傳遞給RNA的過程稱為轉(zhuǎn)錄。RNA通過翻譯,以三個堿基序列決定一個氨基酸這種遺傳密碼方式,決定蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)。這種遺傳信息的傳遞規(guī)律稱為ZX法則。其擴充包括在反轉(zhuǎn)錄酶的作用下以RNA為模板,指導DNA合成的反轉(zhuǎn)錄過程。同時RNA本身也可以進行復制及翻譯成蛋白質(zhì)。 2. DNA在復制時,親代DNA兩條鏈均可作為模板,生成兩個完全相同的子代DNA,每個子代DNA的一條鏈來自親代DNA,另一條鏈是新合成的,稱為半保留復制。復制的主要過程是:(1)拓撲異構(gòu)酶松弛超螺旋;(2)解螺旋酶將雙股螺旋打開;(3)單鏈DNA結(jié)合蛋白結(jié)合在每條單鏈上,以維持兩條單鏈處于分開狀態(tài);(4)引物酶催化合成RNA引物;(5) DNA 聚合酶Ⅲ 催化合成新的DNA 的領頭鏈及岡崎片段;(6)RNA酶水解引物, DNA聚合酶Ⅰ催化填補空隙;(7) DNA連接酶將岡崎片段拼接起來以完成隨從鏈的合成。 3. (1)底物:以脫氧三磷酸核苷為底物,總稱dNTP,包括dATP 、dGTP 、dCTP 、dTTP。 (2)模板:要有母鏈DNA為模板必須先解鏈,解旋。雙鏈解開后,兩鏈均可做模板。 (3)酶和蛋白質(zhì)因子:DNA聚合酶等,還需要特定的蛋白質(zhì)因子。 (4)引物:以小段RNA作為引物。 4. 造成DNA損傷的因素及損傷的修式: (1)引起DNA損傷的因素:主要是一些物理和化學因素,如紫外線照射,電離輻射,化學誘變劑等。 (2)損傷修復的方式有:光修復、切除修復、重組修復和SOS修復。 5. 修復是指針對已經(jīng)發(fā)生的缺陷而施行的補救機制,主要有光修復、切除修復、重組修復和SOS修復。光修復:通過光修復酶催化完成的,需300~600nm波長照射即可活化,可使嘧啶二聚體分解為原來的非聚合狀態(tài),DNA完全恢復正常。切除修復:細胞內(nèi)主要的修復機制,主要有核酸內(nèi)切酶、DNA聚合酶Ⅰ及連接酶完成修復。重組修復:先復制再修復。損傷部位因無模板指引,復制出來的新子鏈會出現(xiàn)缺口,通過核酸酶將另一股健康的母鏈與缺口部分進行交換。SOS修復:SOS是國際海難信號,SOS修復是一類應急性的修式,是由于DNA損傷廣泛以至于難以繼續(xù)復制由此而誘發(fā)出一系列復雜的反應。 1.簡述三種RNA在蛋白質(zhì)合成中的作用。 2.試述復制、轉(zhuǎn)錄、翻譯的方向性。 3.簡述原核生物蛋白質(zhì)翻譯延長過程。 1.(1)mRNA的作用:以一定結(jié)構(gòu)的mRNA作為直接模板合成一定結(jié)構(gòu)的多肽鏈,將mRNA上帶有遺傳信息的核苷酸順序翻譯成氨基酸順序,即mRNA是通過其模板作用傳遞遺傳信息,指導蛋白質(zhì)的合成。 (2)tRNA的作用:tRNA是轉(zhuǎn)運氨基酸的工具。作為蛋白質(zhì)合成原料的20種氨基酸各有其特定的tRNA,而且一種氨基酸常有數(shù)種tRNA來運載。 (3)rRNA的作用:它和蛋白質(zhì)結(jié)合成核蛋白體,是蛋白質(zhì)合成的場所。 2.(1)復制的方向性:DNA復制時,每個復制子可形成兩個復制叉,如模板單鏈DNA3’→5’的方向與復制叉方向相同,則是連續(xù)復制;如果模板方向和復制叉方向相反,則DNA合成為不連續(xù)合成。 (2)轉(zhuǎn)錄的方向性:DNA模板解鏈方向是3’→5’;轉(zhuǎn)錄RNA合成的方向是5’→3’。 (3)翻譯的方向性:核蛋白體沿mRNA從5’→3’方向進行翻譯,所合成的多肽鏈方向是由N端→C端。 3.(1)進位:氨基酰-tRNA根據(jù)遺傳密碼的指引,進入核糖體A位; (2)轉(zhuǎn)肽(成肽):在轉(zhuǎn)肽酶作用下,將P位點上肽酰基轉(zhuǎn)移到A位點氨基酰-tRNA上,在A位上形成肽鍵,肽鏈延長; (3)轉(zhuǎn)位(移位):核糖體在mRNA上以5’→3’移動三個核苷酸距離,卸載的tRNA離開P位點移至E位,在A位上新形成肽酰-tRNA又移到P位上,下一個密碼子對應A位點。 1.區(qū)別酶蛋白與蛋白酶。 2.酶蛋白與輔助因子的相互關系如何? 3.簡述“誘導契合假說”。 4.簡述Km和Vmax的意義。 5.區(qū)別酶的激活與酶原的激活。 1.酶蛋白與蛋白酶是兩個完全不同的概念。酶蛋白是全酶的一部分,結(jié)合酶中蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白,非蛋白質(zhì)部分稱為輔助因子,全酶等于酶蛋白+輔助因子。只有全酶才具有催化作用,將酶蛋白與輔助因子分開后,均無催化作用。如琥珀酸脫氫酶是由酶蛋白部分和輔助因子FAD結(jié)合構(gòu)成的,只有琥珀酸脫氫酶這一全酶才具有催化活性。而蛋白酶是水解蛋白質(zhì)的酶,為一完整的酶,具有水解蛋白質(zhì)的作用,屬于單純蛋白酶類,胰蛋白酶是分泌的水解蛋白質(zhì)的酶。 2.(1)酶蛋白與輔助因子組成全酶,單獨哪一種都沒有催化活性; (2)一種酶蛋白只能結(jié)合一種輔助因子形成全酶,催化一定的化學反應; (3)一種輔助因子可與不同酶蛋白結(jié)合成不同的全酶,催化不同的化學反應; (4)酶蛋白決定反應的特異性,而輔助因子具體參加化學反應,決定酶促反應的性質(zhì)。 3.酶在發(fā)揮其催化作用之前,必須先與底物密切結(jié)合。這種結(jié)合不是鎖與鑰匙式的機械關系,而是在酶與底物相互接近時,其結(jié)構(gòu)相互誘導、相互變形和相互適應,這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導契合假說。酶的構(gòu)象改變有利于與底物結(jié)合;底物也在酶的誘導下發(fā)生變形,處于不穩(wěn)定狀態(tài),易受酶的催化攻擊,這種不穩(wěn)定狀態(tài)稱為過渡態(tài)。過渡態(tài)的底物與酶的活性ZX結(jié)構(gòu)Z相吻合,從而降低反應的活化能。 4.Km(米氏常數(shù)): (1)Km值等于酶促反應速度為Z大速度一半時的底物濃度。 (2)當ES解離成E和S的速度大大超過分解成E和P的速度時,Km值近似于ES的解離常數(shù)Ks。在這種情況下,Km值可用來表示酶對底物的親和力。此時,Km值愈大,酶與底物的親和力愈??;Km值愈小,酶與底物的親和力愈大。Ks值和Km值的涵義不同,不能互相代替使用。 (3)Km值是酶的特征性常數(shù)之一,只與酶的結(jié)構(gòu)、酶所催化的底物和外界環(huán)境(如溫度、pH、離子強度)有關,與酶的濃度無關。各種酶的Km值范圍很廣,大致在10-2~10mmol/L之間。 Vmax(Z大速度): Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度。如果酶的總濃度已知,便可從Vmax計算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)定義是:當酶被底物充分飽和時,單位時間內(nèi)每個酶分子(或活性ZX)催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。對于生理性底物,大多數(shù)酶的轉(zhuǎn)換數(shù)在1~104/秒之間。 5.酶的激活與酶原的激活不同。酶的激活是使已具有活性的酶活性,即使酶的活性由小變大。如氯離子是唾液淀粉酶的激活劑,唾液淀粉酶本身就具有水解淀粉的能力,只是活性較低,加入氯離子后,使水解淀粉能力增強。而酶原的激活是使本來無活性的酶原轉(zhuǎn)變成有活性的酶,即使無活性變?yōu)橛谢钚?。如腸激酶是胰蛋白酶原的激活劑,胰蛋白酶原本身沒有水解蛋白質(zhì)的能力,當加入腸激酶后,腸激酶能引起胰蛋白酶原分子結(jié)構(gòu)改變,并使之轉(zhuǎn)變成胰蛋白酶,后者具有水解蛋白質(zhì)的作用。 1.糖酵解的生理意義? 2.糖異生的生理意義? 3.磷酸戊糖途徑的生理意義? 4.NADPH有哪些重要的生理意義? 5.什么是糖異生的三個“能障”?克服這三個“能障”需要哪些酶? 6.血糖的來源和去路? 7.三羧酸循環(huán)的生理意義是什么? 1.⑴糖酵解Z主要的生理意義在于迅速提供能量,這對肌收縮更為重要。當機體缺氧或劇烈運動,肌局部血液不足時,能量主要通過糖酵解獲得。 ⑵在生理條件下,某些組織細胞通過糖酵解獲得能量。成熟紅細胞沒有線粒體,完全依賴糖酵解供應能量。神經(jīng)、白細胞、等代謝極為活躍,即使不缺氧,也常由糖酵解提供部分能量。 2.⑴當空腹或饑餓時,體內(nèi)糖的來源不足,依賴甘油、氨基酸等異生成葡萄糖以維持血糖水平恒定,保證主要依賴葡萄糖供能的組織(如腦組織)功能正常。 ⑵糖異生是肝補充或恢復糖原儲備的重要途徑。 ⑶長期饑餓時,腎糖異生增強,有利于維持酸堿平衡,對于防止饑餓造成的代謝性酸中毒有重要作用。 3.⑴是體內(nèi)產(chǎn)生5-磷酸核糖的重要途徑,核糖是核酸和游離核苷酸的組成成分。 ⑵產(chǎn)生NADPH+H+:①作為供氫體參與體內(nèi)的許多合成代謝;如從乙酰CoA合成脂酸、膽固醇。②參與體內(nèi)的羥化反應,是加單氧酶系的供氫體。與生物合成有關,如膽汁酸或某些類固醇激素的合成等;與生物轉(zhuǎn)化有關。③是谷胱甘肽還原酶的輔酶,維持谷胱甘肽處于還原狀態(tài),還原型的谷胱甘肽可以保護一些含有-SH基的蛋白質(zhì)或酶免受氧化劑尤其是過氧化物的損害。對維持紅細胞的完整性起重要作用,同時防止高鐵血紅蛋白生成。 ⑶磷酸戊糖途徑與糖酵解、糖有氧氧化及糖醛酸途徑相通。 4.⑴NADPH作為供氫體參與體內(nèi)許多合成代謝。 如從乙酰CoA合成脂酸、膽固醇。 ⑵參與體內(nèi)的羥化反應,是加單氧酶系的供氫體。與生物合成有關,如膽汁酸或某些類固醇激素的合成等;與生物轉(zhuǎn)化有關。 ⑶是谷胱甘肽還原酶的輔酶,維持谷胱甘肽于還原狀態(tài)。還原型谷胱甘肽能保護巰基酶的活性,對維持紅細胞的完整性起重要作用,同時防止高鐵血紅蛋白生成。 5.糖酵解過程中由已糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化的反應不可逆,這三個不可逆反應是糖異生的三個“能障”??朔@三個“能障”需要四個限速酶,即丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,果糖雙(二)磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。 6.來源:⑴食物中糖經(jīng)消化、吸收。⑵肝糖原分解。⑶非糖物質(zhì)糖異生。 去路:⑴徹底氧化分解,生成CO2和H2O,釋放能量。 ⑵合成肝糖原,肌糖原。 ⑶轉(zhuǎn)變?yōu)榉翘俏镔|(zhì):脂類、氨基酸等。 ⑷轉(zhuǎn)變成其他糖。 7.⑴是三大營養(yǎng)素的Z終代謝通路。 ⑵是糖、脂肪、氨基酸代謝聯(lián)系的樞紐。 ⑶為其他合成代謝提供小分子前體。 ⑷為氧化磷酸化反應生成ATP提供NADH+H+和FADH2。 1.為何蛋白質(zhì)的含氮量能表示蛋白質(zhì)相對含量?實驗中又是如何依此原理計算蛋白質(zhì)含量的? 2.何謂肽鍵和肽鏈及蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)? 3.什么是蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)?它主要有哪幾種?各有何結(jié)構(gòu)特征? 4.舉例說明蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。 5.變性后蛋白質(zhì)有何變化? 6.組成蛋白質(zhì)的基本單位是什么?結(jié)構(gòu)有何特點? 1.各種蛋白質(zhì)的含氮量頗為接近,平均為16%,因此測定蛋白質(zhì)的含氮量就可推算出蛋白質(zhì)含量。常用的公式為:蛋白質(zhì)含量(克%)=每克樣品含氮克數(shù)×6.25×100。 2.一個氨基酸的α-羧基和另一個氨基酸的α-氨基進行脫水縮合反應,生成的酰胺鍵稱為肽鍵,肽鍵具有雙鍵性質(zhì)。由許多氨基酸通過肽鍵相連而形成長鏈,稱為肽鏈。肽鏈有兩端:游離α-氨基的一端稱為N-端,游離α-羧基的一端稱為C-端。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈中氨基酸排列順序,它的主要化學鍵為肽鍵。 3.蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布,不包括側(cè)鏈的構(gòu)象。它主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲四種。在α-螺旋結(jié)構(gòu)中,多肽鏈主鏈圍繞ZX軸以右手螺旋方式旋轉(zhuǎn)上升,每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)。每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵,以維持α-螺旋穩(wěn)定。在β-折疊結(jié)構(gòu)中,多肽鏈的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu),側(cè)鏈交錯位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方。兩條以上肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的若干肽段平行排列,通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵,維持β-折疊構(gòu)象的穩(wěn)定。在球狀蛋白質(zhì)分子中,肽鏈主鏈常出現(xiàn)180o回折,回折部分稱為β-轉(zhuǎn)角,β-轉(zhuǎn)角通常由4個氨基酸殘基組成,第二個殘基常為脯氨酸。無規(guī)卷曲是指肽鏈中沒有確定規(guī)律的結(jié)構(gòu)。 4.蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中具有完整三級結(jié)構(gòu)的各亞基在空間排布的相對位置。例如血紅蛋白,它是由1個α亞基和1個β亞基組成一個單體,二個單體呈對角排列,形成特定的空間位置關系。四個亞基間共有8個非共價鍵,維系其四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。 5.生物學活性喪失,溶解度降低,易被蛋白酶水解,粘度增加。 6.組成蛋白質(zhì)的基本單位是氨基酸,它們都是α-氨基酸。除甘氨酸外,α-碳原子都是不對稱碳原子,均為L–α–氨基酸。 三、名詞解釋 1.base pair 2.nucleosome 3.coden 4.ribozyme和nucleases 5.DNA變性 6.a(chǎn)nnealing 7.Tm 8.增色效應 9.減色效應 10.核酸分子雜交 1.在DNA分子的雙鏈結(jié)構(gòu)間,總是以A對T,G對C形成氫鍵配對,在A與T之間形成兩個氫鍵,在G與 C之間形成三個氫鍵,這一配對方式稱為堿基互補(base pair)。 2.染色質(zhì)的基本組成單位被稱為核小體(nucleosome),由DNA和5種組蛋白共同構(gòu)成。 3.在mRNA分子上按5′→3′方向,從AUG開始,每三個相鄰的核苷酸為一組,決定肽鏈上一個氨基酸或表示肽鏈合成的起始或終止信號,稱為密碼子(coden)或三聯(lián)體密碼。 4.某些RNA分子本身具有自我催化能力,可以完成rRNA的剪接。這種具有催化作用的RNA被稱為核酶(ribozyme)。核酸酶(nucleases)泛指可以催化核酸水解的一類酶,包括能水解DNA的DNA酶以及能水解RNA的RNA酶。 5.在某些理化因素的作用下,DNA分子互補堿基對之間的氫鍵斷裂,使DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)松散,變成單鏈, 稱為DNA變性(又稱DNA解鏈)。 6.變性DNA在適合的條件下,兩條互補鏈可重新恢復天然的雙螺旋構(gòu)象,稱為復性。熱變性的DNA經(jīng)緩 慢冷卻后即可復性,故又稱退火(annealing)。 7.Tm是指使50%DNA變性時的溫度(或使A260達到Z大值一半時的溫度,也稱解鏈溫度,融解溫度)。 8.DNA變性后,溶液的A260增加的現(xiàn)象稱為增色效應。 9.變性DNA復性時A260下降的現(xiàn)象。 10.在DNA復性過程中,若將不同來源的DNA分子(或RNA分子)放在同一溶液中,若不同來源的DNA單 鏈之間(或DNA單鏈與RNA)存在部分堿基互補關系,則可形成雙鏈結(jié)構(gòu),這種現(xiàn)象稱為核酸分子雜交。 核酸分子雜交包括DNA—DNA雜交和DNA—RNA雜交,在核酸的研究中應用十分廣泛。 抱歉,剛看到補充,不知道能不能用得上。
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