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  多遠(yuǎn)都要我相信 2016-01-14 00:00:00

  1，酶（enzyme）:生物催化劑，除少數(shù)RNA外幾乎都是蛋白質(zhì)。酶不改變反應(yīng)的平衡，只是 通過(guò)降低活化能加快反應(yīng)的速度。 2，脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機(jī)或無(wú)機(jī)輔助因子或輔基后的蛋白質(zhì)部分。 3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。 4，酶活力單位（U，active unit）:酶活力單位的量度。1961年國(guó)際酶學(xué)會(huì)議規(guī)定：1個(gè)酶活力單位是指在特定條件（25ºC，其它為Z適條件）下，在1min內(nèi)能轉(zhuǎn)化1μmol底物的酶量，或是轉(zhuǎn)化底物中1μmol的有關(guān)基團(tuán)的酶量。 5，比活（specific activity）:每分鐘每毫克酶蛋白在25ºC下轉(zhuǎn)化的底物的微摩爾數(shù)。比活是酶純度的測(cè)量。 6，活化能（activation energy）:將1mol反應(yīng)底物中所有分子由其態(tài)轉(zhuǎn)化為過(guò)度態(tài)所需要的能量。 7，活性部位（active energy）:酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基部分?；钚圆课煌ǔＮ挥诘鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)域或亞基之間的裂隙或是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進(jìn)的一些氨基酸殘基組成。 8，酸-堿催化（acid-base catalysis）:質(zhì)子轉(zhuǎn)移加速反應(yīng)的催化作用。 9，共價(jià)催化（covalent catalysis）：一個(gè)底物或底物的一部分與催化劑形成共價(jià)鍵，然后被轉(zhuǎn)移給第二個(gè)底物。許多酶催化的基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)都是通過(guò)共價(jià)方式進(jìn)行的。 10，靠近效應(yīng)（proximity effect）：非酶促催化反應(yīng)或酶促反應(yīng)速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位處反應(yīng)劑有效濃度增大的結(jié)果，這將導(dǎo)致更頻繁地形成過(guò)度態(tài)。 11，初速度(initial velocity)：酶促反應(yīng)Z初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常低，其逆反應(yīng)可以忽略不計(jì)。 12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個(gè)酶促反應(yīng)的起始速度（υ）與底物濃度([s])關(guān)系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s]) 13，米氏常數(shù)（Michaelis constant）:對(duì)于一個(gè)給定的反應(yīng)，異至酶促反應(yīng)的起始速度（υ0）達(dá)到Z大反應(yīng)速度（υmax）一半時(shí)的底物濃度。 14，催化常數(shù)（catalytic number）(Kcat):也稱為轉(zhuǎn)換數(shù)。是一個(gè)動(dòng)力學(xué)常數(shù)，是在底物處于飽和狀態(tài)下一個(gè)酶（或一個(gè)酶活性部位）催化一個(gè)反應(yīng)有多快的測(cè)量。催化常數(shù)等于Z大反應(yīng)速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）?；蚴敲磕γ富钚圆课幻棵腌娹D(zhuǎn)化為產(chǎn)物的底物的量（摩[爾]）。 15，雙倒數(shù)作圖（double-reciprocal plot）:那稱為L(zhǎng)ineweaver_Burk作圖。一個(gè)酶促反應(yīng)的速度的倒數(shù)（1/V）對(duì)底物度的倒數(shù)（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數(shù)和Z大反應(yīng)速度的倒數(shù)。 16，競(jìng)爭(zhēng)性YZ作用（competitive inhibition）:通過(guò)增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的一種酶YZ類型。競(jìng)爭(zhēng)性YZ劑通常與正常的底物或配體競(jìng)爭(zhēng)同一個(gè)蛋白質(zhì)的結(jié)合部位。這種YZ使Km增大而 υmax不變。 17，非競(jìng)爭(zhēng)性YZ作用（noncompetitive inhibition）: YZ劑不僅與游離酶結(jié)合，也可以與酶-底物復(fù)合物結(jié)合的一種酶促反應(yīng)YZ作用。這種YZ使Km不變而υmax變小。 18，反競(jìng)爭(zhēng)性YZ作用（uncompetitive inhibition）: YZ劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合而不與游離的酶結(jié)合的一種酶促反應(yīng)YZ作用。這種YZ使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。 19，絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質(zhì)。 20，酶原（zymogen）:通過(guò)有限蛋白水解，能夠由無(wú)活性變成具有催化活性的酶前體。 21，調(diào)節(jié)酶（regulatory enzyme）:位于一個(gè)或多個(gè)代謝途徑內(nèi)的一個(gè)關(guān)鍵部位的酶，它的活性根據(jù)代謝的需要而增加或降低。 22，別構(gòu)酶（allosteric enzyme）:活性受結(jié)合在活性部位以外的部位的其它分子調(diào)節(jié)的酶。 23，別構(gòu)調(diào)節(jié)劑（allosteric modulator）:結(jié)合在別構(gòu)調(diào)節(jié)酶的調(diào)節(jié)部位調(diào)節(jié)該酶催化活性的生物分子，別構(gòu)調(diào)節(jié)劑可以是激活劑，也可以是YZ劑。 24，齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協(xié)同結(jié)合的一種模式，按照Z(yǔ)簡(jiǎn)單的齊變模式，由于一個(gè)底物或別構(gòu)調(diào)節(jié)劑的結(jié)合，蛋白質(zhì)的構(gòu)相在T（對(duì)底物親和性低的構(gòu)象）和R（對(duì)底物親和性高的構(gòu)象）之間變換。這一模式提出所有蛋白質(zhì)的亞基都具有相同的構(gòu)象，或是T構(gòu)象，或是R構(gòu)象。 25，序變模式（sequential m

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